II.A. La formation d’un complexe enzyme-substrat

Les capacités catalytiques des enzymes et leur diverses spécificités s’expliquent par leur structure tridimensionnelle. En se repliant sur elles-mêmes, la ou les chaînes polypeptidiques qui constituent les enzymes prennent une forme particulière ménageant à la surface une petite cavité appelée site actif. C’est au niveau de ce site que vient se loger le substrat : il y a ainsi formation d’un complexe enzyme-substrat.

E + S → ES → E + P

II.B. Complexe enzyme-substrat et spécificités des enzymes

La spécificité de substrat des enzymes s’explique par le fait que le site actif présente une forme complémentaire du substrat (système clé-serrure). Seules les molécules capables de se loger parfaitement dans le site actif peuvent subir la catalyse enzymatique.

La spécificité de réaction des enzymes s’explique par le fait qu’au sein du site actif se trouvent positionnés un ensemble de groupements chimiques réactifs (alcool, amine, acide carboxylique)  agencé spatialement d’une manière unique (propre à l’enzyme). Ces groupements réagissent dans un ordre précis entre eux et avec le substrat. Cet enchaînement conduit à la transformation du substrat en un produit unique et à la régénération de l’enzyme en fin de réaction. Ainsi la nature des réactions et l’ordre dans lesquelles elles on lieu détermine le produit obtenu.

La spécificité de conditions physico-chimiques s’explique par le fait que la structure (~forme) de l’enzyme change en fonction des conditions. En particulier, les groupements chimiques du site actifs sont le plus souvent des fonctions chimiques acido-basiques. Elles sont donc modifiées par le pH. Ainsi à certains pH, la catalyse enzymatiques ne peut plus avoir lieu.